蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)指的是多肽鏈主鏈原子的局部空間排列，不包括側(cè)鏈的構(gòu)象。它主要分為α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲等四種形式。當(dāng)兩條或更多肽鏈平行排列時，它們之間會通過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，從而穩(wěn)定β-折疊構(gòu)象。

α-螺旋是一種右手螺旋結(jié)構(gòu)，每一圈含有3.6個氨基酸殘基（或肽平面），每一圈高度為5.4?。每個氨基酸殘基相對上升1.5?，旋轉(zhuǎn)角度為100度，直徑為5?。它的二面角（ф，ψ）取值為（-570，-480）。

β-折疊則呈鋸齒狀折疊，其二面角（ф,ψ）取值為（-119℃， 113℃）。β-折疊的穩(wěn)定來源于折疊之間的氫鍵形成，這些氫鍵是由一個肽平面上的C=O與相鄰肽鏈空間上鄰近的另一個肽平面上的N-H之間形成的。兩條肽鏈上的肽平面呈平行或反平行排列，可分為平行式和反平行式。

通過以上講述，我們了解了蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要類型和構(gòu)象特點。

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